Different faces of phenoloxidase in animals
Stączek, S.; Grygorczuk, K.; Zdybicka-Barabas, A.; Siemińska-Kuczer, A.; Vertyporokh, L.; Andrejko, M.; Wojda, I.; Cytryńska, M.łg.
Postepy Biochemii 63(4): 315-325
2017
ISSN/ISBN: 0032-5422 PMID: 29374432 Document Number: 693622
Oksydazy fenolowe są enzymami z klasy oksydoreduktaz, których główną funkcją jest utlenianie fenoli. Termin oksydaza fenolowa jest często używany zamiennie na określenie trzech różnych enzymów: tyrozynazy (EC 1.14.18.1), oksydazy katecholowej oraz lakazy. Spośród nich, jedynie tyrozynaza wykazuje dwie aktywności: (1) aktywność oksygenazy umożliwiającą hydroksylację monofenoli do orto-difenoli oraz (2) aktywność oksydazy odpowiedzialną za dalsze utlenianie orto-difenoli do orto-chinonów. Tyrozynaza jest kluczowym enzymem procesu melanogenezy, w wyniku którego powstają czarno-brązowa eumelanina i żółto-czerwona feomelanina. Poza rolą pigmentacyjną, melanina u człowieka pełni funkcję ochronną przed szkodliwym promieniowaniem ultrafioletowym, natomiast u zwierząt bezkręgowych zaangażowana jest w procesy twardnienia oskórka, gojenie ran, formowanie skrzepu, utrzymanie homeostazy jelita oraz reakcje obronne. U bezkręgowców tyrozynaza jest syntetyzowana jako proenzym, a jej aktywna forma pojawia się w wyniku uruchomienia kaskady proteaz serynowych nazywanej układem oksydazy fenolowej. Układ ten stanowi jeden z mechanizmów odporności wrodzonej.